Polimerai - tai didelės molekulinės masės junginiai, sudaryti iš daug besikartojančių struktūrinių vienetų, vadinamų monomerais.
Polimerai skirstomi į gamtinius ir sintetinius.
Baltymai - tai didelės molekulinės masės, azoto turinčios organinės medžiagos (makromolekulės), sudarytos iš L-α-aminorūgščių, išsidėsčiusių tam tikra seka ir tarpusavyje sujungtų peptidiniais ryšiais.
Baltymai sudaro apie 50 proc. sausos ląstelių masės. Kiekvienoje ląstelėje gali būti keletas tūkstančių baltymų, kurie atlieka skirtingas funkcijas. Baltymai sudaro gyvųjų organizmų struktūros ir funkcijos pagrindą.
Baltymų sudėtis ir struktūra
Žmogaus organizmo baltymuose randama tik 20 pavienių aminorūgščių. Baltymų individualumą lemia aminorūgščių išsidėstymo tvarka jų molekulėje. Aminorūgštys gali būti lyginamos su raidžių abėcėle, kuriomis, kaip ir žodyje, užrašoma tam tikra informacija. Taip aminorūgščių seka iš dalies nusako atskirą baltymo struktūrą ir baltymo funkciją.
Baltymuose, be C, O ir H elementų, visada yra N ir nedaug S ir kai kuriuose - P. Daugelis gyvulinės, augalinės ir mikrobinės kilmės baltymų turi gana pastovų azoto kiekį - apie 16 proc. Nustačius azoto kiekį tiriamajame audinyje ir padauginus iš koeficiento 6,25 (100/16=6,25), galima apytiksliai nustatyti jame baltymo kiekį.
Baltymai yra svarbiausia medžiaga, iš kurios sudarytos organizmo ląstelės ir audiniai. Apie 20 proc. suaugusio, 70 kg sveriančio vyro masės sudaro baltymai. Įvairiuose organuose ir audiniuose baltymų kiekis nevienodas. Daugiausiai jų yra citozolyje.
Baltymų funkcijos
Baltymai atlieka daug įvairių biologinių funkcijų, iš kurių svarbiausios: katalizinės, hormoninės, receptorinės, pernašos, struktūrinės, atraminės arba mechaninės, energinės, motorinės, reguliacinės, apsauginės ir kt. funkcijos.
Baltymai yra linijiniai polimerai, tačiau dėl sąveikos tarp tam tikrų polipeptidinių grandinių baltymo molekulės struktūra yra daug sudėtingesnė negu kitų polimerų. Jų struktūra skirstoma į keletą struktūros lygių: pirminę, antrinę, tretinę ir ketvirtinę.
Baltymą sudaro peptidinės grandinės, sudarytos iš daugiau kaip 100 α-aminorūgščių (molekulinė masė - nuo 10 000 iki kelių mln. Da). Peptidai, sudaryti iš 2-20 α-aminorūgščių, vadinami oligopeptidais, o peptidai, sudaryti iš 20-100 α-aminorūgščių, vadinami polipeptidais. Polipeptidų terminas kartais vartojamas kaip baltymo sinonimas. Sutarta, kad polipeptidinė grandinė prasideda nuo N-galo, t. y.
Struktūros lygiai:
- Pirminė baltymų struktūra - linijinė polipeptidinė grandinė, sudaryta iš L-α-aminorūgščių, sujungtų tarpusavyje peptidiniais (amidiniais) ryšiais.
- Antrinė baltymo struktūra - pirminės baltymo struktūros išsidėstymas erdvėje, kurią stabilizuoja vandeniliniai ryšiai, atsirandantys tarp toje pačioje polipeptidinėje grandinėje arba greta esančių polipeptidinių grandinių =NH ir =C=O grupės.
α spiralė
α spiralė - dažna baltymo struktūra, labiau būdinga globuliniams baltymams. α spiralę stabilizuoja vandeniliniai ryšiai, kurie susidaro tarp kiekvienos pirmos aminorūgšties liekanos karboksigrupės deguonies ir kiekvienos penktos aminorūgšties =NH= grupės vandenilio.
Baltymuose paprastai randama dešinioji α spiralė, kuri sukasi iš kairės į dešinę (pagal laikrodžio rodyklę), tai lemia gamtinių L-aminorūgščių radikalų išsidėstymas: jie išsidėsto N-galo link, t. y.
β klostyta struktūra
Skirtingai nuo gana kompaktinės α spiralės, β klostyta struktūra yra gana ištęsta. Šią struktūrą taip pat stabilizuoja tarpmolekuliniai vandeniliniai ryšiai, kurie susidaro tarp kaimyninių dviejų ir daugiau ištęstos formos polipeptidinių grandinių (fibriliniuose baltymuose), arba vidiniai molekuliniai vandeniliniai ryšiai tarp tos pačios polipeptidinės grandinės klosčių, kurių peptidinės grupės yra maždaug vienoje plokštumoje (globuliniuose baltymuose).
Galimi du β klostytos struktūros variantai: lygiagreti, kai polipeptidinių grandinių N-galai nukreipti į tą pačią pusę, ir antilygiagreti, kai N-galai nukreipti į priešingas puses. Lygiagrečiai ir antilygiagrečiai gali išsidėstyti ne tik greta esančios skirtingos polipeptidinės grandinės, bet ir tos pačios polipeptidinės grandinės pavieniai fragmentai. Antilygiagretus polipeptidinių grandinių išsidėstymas yra stabilesnis, nes =C=O ir =NH (dvipoliai) sąveikauja optimaliai. Šoninės aminorūgščių grupės β klostytoje struktūroje išsidėsto statmenai grandinės viršuje ir apačioje.
Netaisyklinga antrinė struktūra
Globulinių baltymų molekulėse dažnai yra sričių, kurių negalima priskirti nei prie α spiralės, nei prie β struktūros. Tokios sritys paprastai vadinamos netaisyklingomis (nereguliomis).
Superantrinė struktūra (motyvai)
Motyvai sudaro baltymo molekulės vidinę dalį. Jie yra sujungiami kilpomis baltymo molekulės paviršiuje. Gamtoje beveik nėra baltymų, kurie būtų tik α spiralės struktūros. Išimtis - raumenų baltymas paramiozinas, kurio 96-100 proc. sudaro α spiralę. Didžioji fermento tripsino dalis yra klostytos struktūros.
Atsižvelgiant į tretinės struktūros baltymo molekulės formą, jie skirstomi į globulinius ir fibrilinius. Baltymo tretinę struktūrą stabilizuoja ryšiai, susidarantys tarp α-aminorūgščių šoninių radikalų.
Vandeniliniai ryšiai paprastai susidaro tarp vienų aminorūgščių šoninio radikalo -NH2, -OH, -SH grupių ir kitų aminorūgščių šoninių radikalų -COOH grupių.
Hidrofobinė sąveika atsiranda, sąveikaujant tarpusavyje nepolinių aminorūgščių alanino, valino, leucino, izoleucino, metionino, fenilalanino ir triptofano hidrofobiniams radikalams. Vandeninėje terpėje jie stengiasi išsidėstyti atvirkščiai: hidrofiliniai - molekulės viduje, hidrofobiniai - išorėje.
Tretinei struktūrai susidaryti taip pat turi svarbią reikšmę labai silpnos van der Valso (angl. van der Waals) jėgos, kurios atsiranda tarp tam tikru atstumu suartėjusių atomų. Pastarieji ima veikti vienas kito elektroninius sluoksnius, sukeldami dalinių krūvių arba dvipolių atsiradimą. Atstumai tarp tokių atomų yra didesni negu tarp vandenilinį ryšį sudarančių atomų ir bent du kartus didesni negu tarp kovalentinį ryšį sudarančių atomų. Sumažėjus atstumams tarp atomų, susidaro vandeniliniai arba kovalentiniai ryšiai.
Tretinės baltymo struktūros formavimuisi svarbi ir π-π elektronų sąveika, kuri atsiranda tarp erdvėje suartėjusių aromatinių ciklų.
Baltymų tretinėje struktūroje dažnai galima išskirti tam tikrus specifinius elementus. Daugelio globulinių baltymų tretinės struktūros susidarymas - domenų susilankstymas ir jų galutinis išsidėstymas erdvėje.
Domenai - pagrindiniai polipeptidinės grandinės struktūriniai ir funkciniai vienetai, kuriems būdinga tretinė struktūra. Domenus sudaro nuo 30 iki 300 aminorūgščių. Polipeptidinės grandinės, turinčios daugiau negu 200 aminorūgščių, dažniausiai sudarytos iš dviejų ar daugiau domenų. Domenų vidurinę dalį („šerdį“) sudaro superantrinės struktūros elementai - motyvai. Polipeptidinės grandinės susilankstymas domeno viduje paprastai nepriklauso nuo grandinės susilankstymo kituose domenuose.
Baltymo tretinė struktūra būtina, kad galėtų vykti jo biologinės funkcijos. Pažeidus ją, kinta baltymo savybės ir jo biologinis aktyvumas. Netgi nutraukus vieną vandenilinį arba joninį ryšį, suardžius hidrofobinę sąveiką, sukėlus nedidelius konformacijos pokyčius, galima sukelti esminius funkcijos pokyčius.
Baltymai, turintys ketvirtinę struktūrą, vadinami oligomerais, o jį sudarančios polipeptidinės grandinės - protomerais arba subvienetais. Subvienetai tarpusavyje jungiasi per paviršiuje esančių polinių aminorūgščių radikalus, tarp kurių susidaro daug vandenilinių ir joninių (elektrostatinių) ryšių. Šie ryšiai stabilizuoja baltymo ketvirtinę struktūrą.
Polimerų panaudojimas
Polimerai plačiai naudojami plastmasių, gumos, siūlų ir audinių, papuošalams, lakų, klijų, jonitų gamyboje.